Équation de Michaelis-Menten

L'équation de Michælis-Menten sert à décrire la cinétique d'une réaction catalysée par une enzyme agissant sur un substrat unique pour donner un produit.



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Enzymologie - Catalyse - Cinétique chimique - Chimie générale

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  • définition mathématique : la vitesse d'une réaction chimique est ... L'équation de Michaëlis - Menten : C'est le modèle mathématique de la courbe vi = f[S].... (source : btsbiochimie.free)
  • La vitesse d'origine de la réaction a été mesurée pour des concentrations différentes... Donner sans la démontrer l'équation de Michaëlis - Menten et définir... (source : ntu.edu)

L'équation de Michælis-Menten (ou de Michælis-Menten-Henri) sert à décrire la cinétique d'une réaction catalysée par une enzyme agissant sur un substrat unique pour donner un produit. Elle relie la vitesse de la réaction à la concentration de substrat ainsi qu'à des paramètres constants, caractéristiques de l'enzyme. L'équation de Michælis-Menten fut proposée en 1913 par l'allemand Leonor Michælis et la canadienne Maud Menten, d'où son nom. Elle peut être reconnue comme formalisme simplifié de l'équation de Langmuir-Hinshelwood, suggérée ultérieurement par Irving Langmuir en 1921 et dévéloppée par Cyril Norman Hinshelwood en 1926. [1] Elle est adaptée à de nombreuses enzymes, mais ne permet cependant pas de rendre compte de comportements complexes, comme la multiplicité des substrats ou l'existence de plusieurs sites actifs présentant des comportements coopératifs ou anticoopératifs (allostérie).

Formule et représentation

Représentation de Michælis–Menten montrant la vitesse de réaction v selon la concentration du substrat [S]

Selon le modèle de Michælis et Menten, l'équation décrivant la vitesse de réaction enzymatique est la suivante :


v_{i} = {v_{max} \cdot [S] \over K_{M} + [S]}

Avec :

Graphiquement, l'équation de Michælis-Menten est une branche d'hyperbole.

Détermination des constantes

Il existe plusieurs méthodes pour déterminer les paramètres de Michælis-Menten d'une enzyme. Dans la pratique, on réalise une série de mesures de la vitesse d'origine de la réaction pour différentes valeurs de la concentration de substrat [S]. Il est important de se placer dans des conditions de vitesse d'origine (absence de produit P en quantité significative) pour respecter les hypothèses simplificatrices discutées ci-dessous.

Historiquement, pour déterminer numériquement les paramètres KM et vmax, les enzymologistes ont eu recours à différentes formes de linéarisation de l'équation de Michælis-Menten. Il s'agit de changements de variables qui transforment l'équation d'origine en équation linéaire, qu'il est alors envisageable d'ajuster graphiquement ou par régression linéaire. Parmi ces linéarisations classiques, on peut citer la représentation de Lineweaver et Burk, celle de Eadie et Hofstee ou celle de Scatchard.

Aujourd'hui, ces différentes techniques ont été remplacées par la régression non-linéaire, plus précise et plus robuste.

Représentation de Lineweaver-Burk

Représentation de Lineweaver & Burk

Dans cette approche, on détermine les constantes de l'enzyme KM et vmax par la représentation des inverses (représentation de Lineweaver et Burk) qui est une droite d'équation :


{1 \over v_{i}} = ({K_{M} \over v_{max}} \times {1 \over [S]}) + {1 \over v_{max}}

Pour un graphique de {1 \over v_{i}} selon {1 \over [S]}, la pente est {K_{M} \over v_{max}} et l'ordonnée à l'origine est {1 \over v_{max}},

d'où


v_{max} = {1 \over ordonnee} et K_M = {pente\over ordonnee}

Démonstration

Démonstration de l'équation de Michælis-Menten

E+S \stackrel {k_1}{\underset {k_2}{\rightleftharpoons}} ES \stackrel {k_3}{\underset {k_4}{\rightleftharpoons}} E + P

Avec k1, k2, k3, k4 les constantes de vitesse des réactions.

L'analyse de Michælis-Menten se fait sous deux hypothèses simplificatrices :

Le dispositif se simplifie alors de la manière suivante :

E+S \stackrel {k_1}{\underset {k_2}{\rightleftharpoons}} ES \stackrel{k_3}{\rightarrow} E + P

v = k_3 \times [ES]

La vitesse de formation du complexe [ES] est v = k_1 \times [E] \times [S]
La vitesse d'élimination du complexe [ES] est v = (k_2+k_3) \times [ES]
Au cours de la phase stationnaire, la concentration du complexe enzyme-substrat [ES] est constante. Par conséquent la vitesse de formation de ce complexe [ES] doit être égale à celle de dissociation.
k_1 \times [E] \times [S] = (k_2+k_3) \times [ES]
Soit
[ES] = \frac{k_1 \times [E] \times [S]}{(k_2+k_3)}

On trouve une constante appelée constante de Michælis : K_M =  \frac{[E] \times [S]}{[ES]} = \frac{k_3 + k_2}{k_1}

Comme [ES] est complexe à déterminer expérimentalement, on cherche à s'en affranchir avec une autre équation. La concentration en enzyme libre [E] est donné par la relation de la conservation de la quantité d'enzyme [E] = [ET] − [ES] avec [ET] la concentration totale en enzyme.

[ES] = \frac{{}\times{[S]}}{K_M}

Soit

[ES] + \frac{{[ES]}\times{[S]}}{K_M} = \frac{{[E_T]}\times{[S]}}{K_M}

En mettant [ES] en facteur dans le premier terme :

[ES] \times \left(1 + \frac{[S]}{K_M}\right) = \frac{{[E_T]}\times{[S]}}{K_M}

En mettant au même dénominateur le premier terme :

\frac{{[ES]}\times{(K_M + [S])}}{K_M} = \frac{{[E_T]}\times{[S]}}{K_M}

Soit

[ES] =\frac{{[E_T]}\times{[S]}}{K_M} \times \frac{K_M}{K_M + [S]}

D'où

[ES] =\frac{{[E_T]}\times{[S]}}{K_M + [S]}

v = k_3 \times [ES] = k_3 \times \frac{{[E_T]}\times{[S]}}{K_M + [S]}

À vmax : [ES] = [ET]
v_{max} = k_3 \times [E_T]

D'où

\frac{v}{v_{max}} = k_3 \times \frac{{[E_T]}\times{[S]}}{K_M + [S]} \times \frac{1}{k_3 \times [E_T]}

\frac{v}{v_{max}} = \frac{[S]}{K_M + [S]}

On trouve l'équation de Michælis :
v = v_{max} \times \frac{v}{v_{max}} = v_{max} \times \frac{[S]}{K_M + [S]}

Cette équation est une expression de la vitesse d'origine selon deux constantes : la vitesse maximum, de la constante de Michælis et de la concentration du substrat.

Notes et références

  1. (en) K. J. Laidler et J. H. Meiser "Physical Chemistry" (Benjamin-Cummings 1982), p. 780
  2. Le choix des unités est arbitraire et doit rester homogène

Voir aussi


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La version présentée ici à été extraite depuis cette source le 30/11/2010.
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